Bcaa при диабете 1 типа
- 10 августа 2020 19:26:36
- Просмотров: 4979
Если для вас важен мышечный прогресс, и вы не относитесь к категории людей, которые наблюдают за чужими успехами вместо того, чтобы достичь своих, то аминокислоты ВСАА должны вас заинтересовать.
Классические BCAA 2:1:1 от бренда 2SN в порошке
Под ВСАА кроются три компонента – лейцин, изолейцин и валин. Почему вокруг них так много шума?
Дело в том, что именно из ВСАА состоит большая часть ваших мышц. Эта «святая троица» отвечает за скорость роста биток и качество набранного веса. Самостоятельно организм продуцировать ВСАА не может. Поэтому получить их можно только из вне.
Ясно, что составить рацион таким образом, чтобы в нем всегда всего хватало, нереально. Время от времени в ход должны идти спортивные добавки.
ВСАА нужны для синтеза белка. Они работают в синергии, как три товарища – усиливают способности друг друга и обеспечивают крутой прогресс даже там, где раньше им и не пахло.
Нужны ли вам эти аминокислоты? Безусловно! Но в разных количествах. Если вы лежебока, медитирующий с целью похудения, то принимать добавки с лейцином, валином и изолейцином особого смысла нет – вы получите их и с едой.
Если вы качок или завсегдатай тренажерного зала, то спортивные комплексы, обогащенные ВСАА, – вам в помощь.
Преимущества использования ВСАА:
- создают условия для формирования новых мышечных волокон;
- улучшают состояние здоровья в целом;
- активизируют процессы анаболизма и тормозят катаболизм;
- защищают мышцы от разрушения;
- ускоряют мышечный рост;
- способствуют скорейшему сжиганию подкожного жира;
- хорошо усваиваются организмом.
Но запомните: не всегда ВСАА полезны. Польза от них будет только в том случае, если они являются качественными (поэтому не ведитесь на супердешевые смеси фирм-однодневок) и принимаются в дозировке, указанной производителем или подобранной в индивидуально порядке персональным тренером.
Как производятся БЦАА?
Этот вопрос интересует многих. Производственный процесс ВСАА чем-то напоминает изготовление белка, но здесь производители химичат чуть-чуть больше.
Вероятно, вы слышали, что сывороточный протеин по способу производства бывает изолятом, концентратом и гидролизатом. Последний имеет самую высокую степень очистки. Вот так и ВСАА изготавливают по схеме, близкой к гидролизу. Под влиянием ферментов протеин разрушают, поэтапно очищают и на выходе добывают крутой БЦАА.
Из этого ясно, что описываемые аминокислоты вполне себе мирные и неагрессивные ребята. Потому пить их можно без всяких опасений.
Влияние ВСАА на организм в целом
Лейцин, изолейцин и валин не синтезируются организмом, хотя являются чрезвычайно важными компонентами для его нормального функционирования. Расскажем о них более подробно.
Лейцин
Аминокислоту нашли случайно, изучая строение плесневелого сыра. В медицине ее применяют при лечении болезней печени, пониженного уровня железа. Добавка обеспечивает:
- активную выработку белка в мускулатуре и печени;
- понижение концентрации глюкозы;
- продукцию гормона роста;
- нормализацию уровня серотонина (за счет него исчезает эффект переутомления).
Изолейцин
Компонент, важный для полноценного энергообмена. Особенно высока в нем потребность у бодибилдеров, профессиональных спортсменов. Изолейцин работает в таких направлениях:
- укрепляет иммунитет;
- повышает гормон роста;
- увеличивает уровень энергии;
- борется с усталостью;
- поддерживает мышцы.
Классические BCAA 2:1:1 от бренда 2SN в капсулах
Валин
Необходим, чтобы мышцы росли, как дрожжевые пирожки. При этом:
- делает организм более устойчивым к стрессовым ситуациям;
- повышает порог болевой чувствительности;
- является энергетическим источником для мышц;
- поддерживает серотонин на должном уровне.
Можно без преувеличения сказать, что БЦАА – это гарантия корректного роста мышц и беспроблемного построения красивой мускулатуры. Если представить, что мышцы – это камин, то ВСАА – это дрова. Спичкой является ваша работа над собой.
Не стоит списывать со счетов и другие особенности аминокислот. Ученые доказали, что они:
- поставляют глюкозу в мышцы, если наблюдается дефицит гликогена;
- защищают мышцы от разрушения во время суровых диет и сумасшедших тренировок;
- принимают участие в выработке инсулина;
- активизируют метаболические реакции;
- уменьшают голод;
- укрепляют иммунитет.
Но не все золото, что блестит. Ниже вы узнаете о спорных моментах в репутации этих, казалось бы, безупречных аминокислот.
Как влияют ВСАА на желудочно-кишечный тракт?
Люди с болезнями желудка часто жалуются, что БЦАА ухудшили их самочувствие. И ведь не врут. Попадая в организм, аминокислоты активируют процессы пищеварения.
Но усваиваются они очень быстро. Всасывание в кровь происходит буквально за несколько минут. А желудок не всегда успевает вовремя сообразить, что больше пахать не надо.
Работая на холостом ходу, он начинает переваривать самого себя. Отсюда гастриты, язвы и прочие «прелести». Можно ли, зная это, утверждать, что ВСАА – лажа? Нет!
Эту информацию необходимо знать и использовать на практике. Чтобы ваш желудок не жрал сам себя, просто не забудьте предварительно нормально поесть. Тогда никакие проблемы с ЖКТ вам страшны не будут.
Классические BCAA 2:1:1 от бренда Tree Of Life в порошке с разными вкусами
Влияние bcaa на печень
Здесь идут постоянные споры. Одни исследователи доказывают, что лейцин, изолейцин и валин – любимчики печени. Мол, она воспринимает их, как родных братьев.
Другие говорят, что ВСАА все-таки сильно нагружают орган. Последним почему-то хочется верить больше. Иначе почему на большинстве спортивных банок указано, что ВСАА противопоказаны при тяжелых заболеваниях печени?
Поэтому имейте в виду: если ваша печень – дама чрезмерно капризная, будьте очень внимательны в выборе спортпита и лишний раз не нервируйте ее. Потому как при печеночных заболеваниях негативное влияние будет в любом случае.
Сомневаетесь «пить или не пить» – проконсультируйтесь с врачом, сдайте анализы на печеночные ферменты и сделайте УЗИ.
ВСАА: еда будущего или убийца почек?
При тяжелых патологиях почек принимать добавку тоже не рекомендуется. Здоровые почки она не убьет, а вот больным навредить способна.
Почки осуществляют переработку белков. Не стоит их мучить, если они без того работают на последнем издыхании.
Побочные эффекты от приема bcaa
Поскольку ВСАА – аминокислоты, без которых организм не может нормально функционировать, то как-то странно говорить об их побочных эффектах.
Но таковые, к сожалению, имеют место быть. Обычно с ними сталкиваются люди, которые не соблюдают дозировки или пьют стек несмотря на то, что он им противопоказан.
Итак:
- длительное использование БЦАА на голодный желудок чревато отрыжками, изжогой, вздутием, диареей, гастритом и другими аналогичными проблемами;
- от аллергии не застрахован никто – в этой ситуации вообще бессмысленно кого-то винить;
- ощущение неуемной энергии, которую дает препарат, иногда приводит к травматизму (вывихам, растяжениям из-за работы со слишком большими весами);
- при болезнях почек и печени состояние здоровья может резко ухудшиться.
В целом, если пить добавку с умом, то все будет в порядке. Даже не сомневайтесь!
BCAA и рак
Иностранные исследователи установили, что постоянное поступление в организм высоких доз белка и ВСАА приводит к чрезмерной активности фермента mTOR.
Данный фермент является регулировщиком метаболизма. Он влияет на выделение ряда гормонов и способен обеспечивать чрезмерно активный рост и деление клеток.
Если аминокислот в рационе много, мышцы клеток активно делятся и развиваются. Но вместе с ними могут начать распространяться и злокачественные клетки. А это прямая угроза для здоровья и высокий риск развития рака.
Очень сложно провести здоровую грань между подпиткой здоровых клеточек и поддержанием в состоянии голода больных. Даже врачам это не всегда удается.
Назначая ВСАА пациентам с мышечной атрофией, обусловленной раком, доктора должны тщательно следить за тем, чтобы не начался рост опухоли. Исследователи убеждены, что раковые новообразования могут питаться лейцином, изолейцином и валином.
Какой из этого можно сделать вывод? Если вы здоровы, принимайте ВСАА курсами и без превышения дозировок. Если в вашей семье многие страдают из-за онкологии, лучше не нервируйте свой организм лишний раз спортивными добавками.
Если у вас диагностирован рак, временно забудьте о росте мышц и сосредоточьтесь на здоровье – ни один препарат вы не должны принимать без назначения врача.
BCAA и диабет
Аминокислоты способы как повышать, так и понижать уровень сахара в крови. Многое здесь зависит от индивидуальных особенностей организма человека.
В свое время журнал bolities писал, что рост уровня ВСАА в крови может приводить к понижению чувствительности к инсулину и повышению риска развития сахарного диабета.
При этом исследователи отмечают, что очень важно не принимать лейцин в свободной форме, поскольку это приводит к гипергликемической реакции и способствует росту устойчивости к инсулину, а значит, может обусловить сахарный диабет.
Противопоказания к употреблению ВСАА
Если вы здоровы и заботитесь о своей фигуре, аминокислоты вряд ли вам навредят. Но все же не забудьте перед началом их использования узнать мнение квалифицированного специалиста.
Принимать добавки на основе валина, изолейцина и лейцина запрещено при:
- болезнях поджелудочной;
- тяжелых патологиях печени и/или почек;
- недостаточности ферментативной системы;
- заболеваниях желчного пузыря;
- проблемах с желудком и кишечником.
Чтобы не потратить деньги в пустую и не причинить вред своему здоровью, отдавайте предпочтение составам высокой степени очистки, изготовленным именитыми брендами. А также внимательно читайте инструкции и изучайте сроки годности.
Передозировка аминокислотами
Даже кушая каждый день по 5 кг апельсинов, вы рискуйте покрыться жуткой сыпью. Что уж говорить про искусственно созданные препараты для спортсменов. Понятие дозировки при их применении является основополагающим.
Если есть БЦАА ложками, не заставят себя ждать:
- боли в животе;
- диарея;
- изжога;
- отрыжки;
- аллергия;
- проблемы с почками и печенью.
Не думайте, что больше – значит, лучше. Такая логика далеко не всегда оказывается актуальной.
Внимание! При приеме очень большой дозы ВСАА проводить какие-либо лечебные очищающие процедуры не нужно. Просто откажитесь от аминокислот в ближайшие дни. Излишки выведутся из организма самостоятельно.
А есть ли польза от приема BCAA?
Думаем, вы уже можете дать ответ на это вопрос, но мы все-таки подытожим. ВСАА регулируют ваш метаболизм и защищают мышцы. Они благотворно влияют на работу гормональной системы и усиливают продукцию гормона роста. Параллельно подавляют кортизол – злейшего врага ваших биток.
С ними спортивные тренировки будут проходить более активно и непременно окажутся гораздо эффективнее. Сложности с сохранением набранной на курсе мышечной массы не возникнут. Возрастет и уровень энергии, повысится выносливость, силовые.
Так есть ли от них польза? Безусловно, да! Но при соблюдении трех важных условий:
- вы здоровы;
- аминокислоты вам не противопоказаны;
- вы пьете их, согласно инструкции.
Стоит ли употреблять БЦАА новичкам?
Начинающим вообще очень сложно понять, что им пить, а что – не пить. Да что говорить – они не всегда знают, с какой стороны подойти к тренажеру)))
Мы с уверенностью можем сказать, что новички использовать ВСАА могут. Это не гормоны и не стероиды, к которым нужен особый подход. Это аминокислоты, без которых организм работать на полную не способен. Так почему бы его не снабдить этим топливом?
Оптимальная суточная дозировка для начинающих пользователей – 20 г для женщин и 30 г для мужчин. Но можно начинать аминокислотный курс и с более скромных порций.
Опасны ли БЦАА для организма? Подводим итоги
Сначала таблица о плюсах и минусах ВСАА:
| + | – |
|
|
Если соблюдать дозировки, слушать врача (при наличии заболеваний) и здраво оценивать возможность набрать пару кило твердющих мышц за конкретный срок, то вместе с ВСАА вы получите очень крутой результат.
Опасность при их использовании кроется лишь в том, что некоторые качки безответственно относятся к тому, что глотают и в каких дозах. Уверены, вы к их числу не относитесь.
Источник
Развитию ожирения способствует нерациональное питание. Современный подход к лечению избыточного веса основывается не только на оптимизации энергетического баланса, но и на уменьшении проявлений гиперинсулинемия и инсулинорезистентности. Углеводы являются не единственным стимулятором секреции инсулина и отвечают лишь за 47% его реакции. Белковая пища вызывает более мощный инсулиновый отклик, даже более значительный, чем высокоуглеводная пища. Физиологическая секреция инсулина представляет собой многогранный процесс и необходимо более полное понимание метаболических взаимодействий между питательными веществами, что имеет клиническую и практическую значимость в лечении ожирения.
В основе лечения избыточного веса и ожирения лежит рациональная диетотерапия, основанная на уменьшении калорийности рациона. Но основную роль в диетотерапии ожирения придают жирам и легкоусвояемым углеводам, поэтому многие авторы для снижения калорийности рациона питания больных с избыточным весом традиционно рекомендуют, в первую очередь, снижать количество жиросодержащих продуктов и углеводов с высоким гликемическим индексом (ГИ), которые быстро всасываются в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ), способствуя резкому увеличению выброса инсулина и при одновременном повышении доли белка в рационе, отдавая предпочтение среди различных видов животных белков, молочным продуктам, стабильно показывающим благоприятное воздействие на регуляцию глюкозы, массу тела и снижение риска развития сахарного диабета 2 типа (СД-2). [47, 74, 75] Учет влияния продуктов на секрецию инсулина является обязательным, т.к. в настоящее время известно, что одной из причин возникновения и развития ожирения и его осложнений является инсулинорезистентность (ИР) и компенсаторный гиперинсулизм, направленный на поддержание нормального метабо¬лизма глюкозы. [1] Резистентность к инсулину и гиперинсулинемия часто наблюдаются одновременно и повышенные концентрации инсулина являются причиной инсулиновой резистентности. [43] При этом молочный белок вызывает более значительный инсулиновый отклик, чем предполагалось, исходя из низкого ГИ. Учитывая это, снижение нагрузки на инсулярный аппарат, достигаемое диетотерапией, крайне важно в лечении ожирения.
Инсулинорезистентность – это снижение чувствительности тканей к эндогеннонному или экзогенному инсулину. К инсулинозависимым тканям относятся мышечная, жировая и печеночная. В клетки этих тканей глюкоза поступает только после взаимодействия инсулина с его рецептором, активации тирозинкиназы рецептора и фосфорилирования субстрата инсулинового рецептора (ИРС-1) и других белков, обеспечивающих перемещение везикул с белком переносчиком глюкозы (GLUT- 4) из внутриклеточного пространства к плазматической мембране. Доказано, что ИР напрямую зависит от степени ожирения и диагностируется у лиц с избыточной массой тела задолго до манифестации СД. Сниженный инсулинозависимый транспорт глюкозы приводит к тому, что поджелудочная железа увеличивает продукцию инсулина для преодоления инсулинорезистентности и развивается гиперинсулизм. В большинстве случаев высокие уровни инсулина являются первоочередным фактором и приводят к инсулинорезистентности и ожирению. [35] К примеру, жестко контролируя уровень сахара в крови при лечении диабета требуются значительные дозировки инсулина, что приводит к гиперинсулинемия с прогрессивным увеличением веса, даже при сокращении калорийности питания. [23] DelPrato и соавт. [13] показали, что индицирование гиперинсулинемия в физиологических концентрациях в течение 48-72 часов в условиях нормогликемии приводит к снижению чувствительности к инсулину на 20-40% у здоровых людей.
Инсулин является основным гормоном, регулирующим липогенез в жировой ткани, во-первых, путем притока ацетил-СоА и энергии в виде HAДФН, образующегося в пентозофосфатном пути, необходимых для синтеза жирных кислот. Во-вторых, инсулин активирует ферменты ацетил-Коа-карбоксилазу, катализирующую превращение ацетил-СоА в малонил-Соа, обеспечивающего двухуглеродистые строительные блоки для создания более крупных жирных кислот, и синтезу жирных кислот. В третьих, за счет притока глицерола, образующегося из 3-фосфоглицерата для образования триглицеридов. В-четвертых, он активирует фермент липопротеинлипазу. Кроме того, инсулин является мощным ингибитором липолиза в печени и жировой ткани, благодаря способности ингибировать активность гормончувствительной липазы и в результате инсулин снижает содержание жирных кислот в крови. [10]
Секрецию инсулина обуславливает намного больше факторов, чем гликемическая реакция на потребление углеводов. Для пищевых продуктов более важным показателем является инсулиновый индекс (ИИ). Эта величина, которая характеризует продукт питания с точки зрения инсулинового ответа на него. Продукты богатые белком [9, 24], в особенности молочные белки, имеют инсулиновый индекс непропорционально более высокий, порядка 90-98, чем можно было бы ожидать, исходя из гликемической реакции (15-30). [17, 42, 43, 77] В рандомизированном перекрестном исследовании сравнивалось действие четырех видов белка: сывороточного протеина, тунца, индейки и яичного альбумина на постпрандиальную глюкозу, концентрацию инсулина, а также аппетит. Все типы белка вызвали инсулиновую реакцию, несмотря на ничтожное количество углеводов, и самый мощный инсулиновый ответ вызвал сывороточный протеин (все р < 0,001). [32]
Диетические белки, как и глюкоза, способны стимулировать секрецию инсулина напрямую. Но не только взаимодействие этих нутриентов с бета-клеткой островков Лангерганса, а также и интестинальные гормоны участвуют в стимуляции секреции инсулина. Инсулиновая реакция на молочные продукты коррелирует с содержанием незаменимых аминокислот с разветвленными цепями (англ. ВСАА), такими как лейцин, валин и изолейцин, с особым акцентом на лейцин [37, 42, 43, 46, 73], которые инициируют синтез двух пептидов, имеющих непосредственное отношение к инкреторному эффекту и получивших название глюкагоноподобного пептида-1 (ГПП-1) и глюкозозависимого инсулинотропного полипептида (ГИП). Роль этих инкретинов заключается в снижении циркулирующих уровней глюкозы в крови путем стимуляции секреции инсулина, одновременно подавляя высвобождение глюкагона, что снижает постпрандиальное повышение глюкозы. Синтезируются инкретины из общего предшественника, который носит название проглюкагон. Проглюкагон метаболизируется по двум путям. С помощью фермента прогормонконвертазы-2 в альфа-клетках поджелудочной железы образуется глюкагон. В то же время в ЖКТ с помощью прогормонконвертазы-1 образуются ГПП-1 и ГПП-2. ГПП-1 и ГПП-2 вырабатываются L-клетками эндокринной части преимущественно дистального отдела (тощей и подвздошной) кишок. ГИП секретируется в виде одной биологически активной формы К-клетками, расположенными в верхних отделах тонкого кишечника (двенадцатиперстной и тощей кишках). Получается, что из проглюкагона одновременно образуются два противоположных по действию вещества: глюкагон, являющийся антагонистом инсулина и повышающий уровень гликемии и инкретины, стимулирующие секрецию инсулина. Приблизительно 60% инсулина, секретируемого в ответ на прием смешанной пищи, является следствием эффекта инкретинов. Оба гормона имеют сходные инсулинотропные эффекты при концентрациях глюкозы 5,5 ммоль/л. [12, 39]
Среднее значение инсулина и инкретинов значительно больше при совместном приеме углеводной и белковой пищи, чем для углеводов или белка по отдельности. [44] В экспериментах, предварительная пищевая нагрузка молочной сывороткой с последующим стандартным высокоуглеводным завтраком повысила инсулин и ГПП-1 на 105% и 141% соответственно по сравнению с контролем (250 мл простой воды перед завтраком). [28] В соответствии с этим различные источники белка по-разному воздействуют на постпрандиальную глюкозу крови. Если потребление белка в одиночку не влияет на уровень глюкозы, и он остается стабильным [44], то смесь лейцина, изолейцина и валина резко повышает клиренс глюкозы после пищевой углеводной нагрузки за счет возросшего инсулина. [42, 73] Сывороточный протеин, богатый этими аминокислотами, наиболее эффективен в снижение гликемии. [7, 21, 28] Данный эффект безусловно является плюсом в контроле гипергликемии для больных СД, но, что происходит с глюкозой крови, и может ли ее избыток послужить источником образования «де ново» триглицеридов в печени, пока остается без ответа.
Более чем 30 лет назад была обнаружена ассоциация разветвленных аминокислот ВСАА с инсулинорезистентностью [14, 15, 20] и неоднократно подтвердилась впоследствии. Что удивительно, аминокислоты ВСАА, а не показатели липидного обмена, являются основными маркерами, наиболее тесно ассоциированными с чувствительностью к инсулину, что было подтверждено в исследованиях с участием лиц, страдающих метаболическим синдромом [25] и в группах китайских и азиатских мужчин c «относительно низкой массой тела». [62] Повышенный базовый уровень концентрации BCAA был связаны с прогрессирующим ухудшением толерантности к глюкозе и индексом распределения глюкозы с течением времени у подростков через 2.3±0.6 лет наблюдения. [65] В исследование «Fiehn» [16] было показано, что лейцин и валин из более, чем 350 метаболитов были увеличены в афроамериканских женщин, страдающих СД-2. После 12 лет наблюдения, при сравнении 189 лиц у которых развился сахарный диабет и 189 лиц у которых он не развился, одинаковых по весу, липидному профилю и другим клиническим показателям, пять метаболитов имели самую высокую значимую связь с развитием диабета в будущем – лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и тирозин. Эти и другие результаты [56, 57, 58, 34, 72] подчеркивают потенциальную ключевую роль метаболизма аминокислот в патогенезе резистентности к инсулину. [70]
Вопрос, являются ли аминокислоты ВСАА просто маркерами резистентности к инсулину, или же они являются прямыми участниками развития инсулинорезистентности, привлекает повышенный исследовательский интерес. Интервенционные исследования показали, что кратковременная инфузия аминокислот вызывает периферическую резистентность к инсулину у здоровых людей, путем ингибирования транспорта глюкозы/фосфорилирования и, таким образом, снижения синтеза гликогена. Внутримышечная концентрация гликогена и глюкозо-6-фосфата контролировались с помощью 13C и 31Р ЯМР-спектроскопии. 2,1-кратное повышение плазменных аминокислот снизило утилизацию глюкозы на 25% (р < 0,01). Уровень синтеза мышечного гликогена снизился на 64% (р < 0,01), что сопровождалось снижением глюкозо-6-фосфата. [11]
Если у грызунов аминокислота лейцин увеличивает толерантность к глюкозе [6, 7, 76], то у животных и человека лейцин ее снижает. [4, 32, 41, 50, 63, 64, 66]
Замена 1 % энергетической ценности рациона из углеводов на эквивалентное количество энергии из протеина было связано с 5 % повышением риска развития СД-2. А замена 1 % энергетической ценности из белка животного происхождения на растительный белок было связано с 18 % снижением риска СД-2. Эта ассоциация сохранялась после поправки на ИМТ [69].
Назначение 15г аминокислот ВСАА для женщин и 20г для мужчин в сутки в течение 3 месяцев в группах веганов и всеядных снизило чувствительность к инсулину у веганов. У всеядных таких изменений не наблюдалось, но при этом привело к увеличению экспрессии липогенных ферментных генов в жировой ткани [19].
Литература:
1. Балаболкин М.И. Инсулинорезистентность в патогенезе сахарного диабета 2 типа / М.И. Балаболкин, Е.М. Клебанова // Сахарный диабет. – 2001. – №1. – С. 28-36.
4. Balage M., Dupont J.,Mothe-Satney I., Tesseraud S., et al. Leucine supplementation in rats induced a delay in muscle IR/PI3K aling pathway associated with overall impaired glucose tolerance // J. Nutr. Biochem. 2011; 22:219-226.
6. Bernard J.R., Liao Y.H., Ding Z., et al. An amino acid mixture improves glucose tolerance and lowers insulin resistance in the obese Zucker rat // Amino Acids. 2013; 45:191-203.
7. Bernard J.R., Liao Y.H., Hara D., et al. An amino acid mixture improves glucose tolerance and insulin aling in Sprague-Dawley rats // Am. J. Physiol. Endocrinol. b. 2011; 300:752-760.
9. Boelsma E., Brink E.J., Stafleu A., Hendriks H.F. Measures of postprandial wellness after intake of two protein-carbohydrate meals // Appetite. 2010; 54(3):456-64.
10. Borer K.T. Advanced exercise endocrinology / Human Kinetics. 2013. P. 264.
12. Carr R.D., Larsen M.O., Winzell M.S., Jelic K., et al. Incretin and islet hormonal responses to fat and protein ingestion in healthy men // Am J Physiol Endocrinol b. 2008;295:779-84.
13. DelPrato S., Leonetti F., Simonson D.C., Sheehan P., Matsuda M., DeFronzo R.A. Effect of sustained physiologic hyperinsulinaemia and hyperglycaemia on insulin secretion and insulin sensitivity in man // Diabetologiа. 1994; 37:1025-35.
14. Felig Р., Marliss E., Cahill G.F., et al. Plasma amino acid levels and insulin secretion in obesity // Med. 1969; 281:811-816.
15. Felig P., Wahren J., Hendler R., Brundin, T.J. Splanchnic glucose and amino acid bolism in obesity // Clin. Invest. 1974; 53:582-590.
16. Fiehn O., Garvey W.T., Newman J.W. et al. Plasma bolomic profiles reflective of glucose homeostasis in non-diabetic and type 2 diabetic obese African-American women // PLoS One. 2010; 5(12):е15234.
17. Frid A.H., Nilsson M., Holst J.J. Effect of whey on blood glucose and insulin responses to composite breakfast and lunch meals in type 2 diabetic subjects // Am J Clin Nutr. 2005; 82(1):69-75.
19. Gojda J., Rossmeislová L., Straková R., Tůmová .J, Elkalaf M et al. Chronic dietary exposure to branched chain amino acids impairs glucose disposal in vegans but not in omnivores // Eur J Clin Nutr. 2017; 71(5):594-601.
20. Gougeon R., Morais J.A., Chevalier S., Pereira S., Lamarche M., Marliss E.B. Determinants of whole-body protein bolism in subjects with and without type 2 diabetes // Diabetes Care. 2008; 31:128-133.
21. Gunnerud U.J., Heinzle C., Holst J.J., Östman E.M., Björck I.M. Effects of pre-meal drinks with protein and amino acids on glycemic and bolic responses at a subsequent composite meal // PLoS One. 2012; 7:e44731.
23. Henry R.R., Gumbiner B., Ditzler T., Wallace P., Lyon R., Glauber H.S. Intensive conventional insulin therapy for type II diabetes. bolic effects during a 6-mo outpatient trial // Diabetes Care. 1993;16(1):21-31.
24. Holt S.H., Miller J.C., Petocz P. An insulin index of foods: the insulin demand generated by 1000-kJ portions of common foods // Am J Clin Nutr. 1997;66(5):1264-76.
25. Huffman K.M., Shah S.H., Stevens R.D., Bain, J.R., et al. Relationships between circulating bolic intertes and insulin action in overweight to obese, inactive men and women // Diabetes Care. 2009; 32:1678-1683.
28. Jakubowicz D., Froy O., Ahren B., Boaz M., Landau Z., et al. Incretin, insulinotropic and glucose-lowering effects of whey protein pre-load in type 2 diabetes: a randomised clinical trial // Diabetologia. 2014; 57:1807-11.
32. Krebs M., Roden M. Nutrient-induced insulin resistance in human skeletal muscle // Curr. Med. Chem. 2004; 11:901-908.
34. Laferrère B., Reilly D., Arias S., Swerdlow N., Gorroochurn P., Bawa B., Bose M., et al. Differential bolic impact of gastric bypass surgery versus dietary intervention in obese diabetic subjects despite identical weight loss // Sci. Transl. Med. 2011; 3:re2.
35. Le S.C., Bougnères P.. Early changes in postprandial insulin secretion, not in insulin sensitivity, characterize juvenile obesity // Diabetes. 1994; 43(5):696-702.
37. Meier J.J., Gallwitz B., Siepmann N., Holst J.J., Deacon C.F., Schmidt W.E., Nauck M.A. Gastric inhibitory polypeptide (GIP) dose-dependently stimulates glucagon secretion in healthy human subjects at euglycaemia. // Diabetologia. 2003; 46:798-801.
39. Müller T.D., Finan B., Clemmensen C., DiMarchi R.D., Tschöp M.H. The New Biology and Pharmacology of Glucagon. 2017. Physiol Rev; 97: 721-766.
41. Newgard C.B., An, J., Bain J.R., Muehlbauer M.J., et al. A branched-chain amino acid- bolic ature that differentiates obese and lean humans and contributes to insulin resistance // Cell b. 2009; 9:311-326.
42. Nilsson M., Holst J.J., Björck I.M. bolic effects of amino acid mixtures and whey protein in healthy subjects: studies using glucose-equivalent drinks // Am J Clin Nutr. 2007; 85(4):996-1004.
43. Nilsson М., Stenberg М., Frid A.H., et al. Glycemia and insulinemia in healthy subjects after lactoseequivalent meals of milk and other food proteins: the role of plasma amino acids and incretins // Am J Clin Nutr. 2004; 80(5): 1246-1253.
44. Nuttall F.Q., Mooradian A.D., Gannon M.C., Billington C., Krezowski P. Effect of protein ingestion on the glucose and insulin response to a standardized oral glucose load // Diabetes Care. 1984; 7:465-70.
46. Pena M.J., Rocha J.C., Borges N. Amino acids, glucose bolism and clinical relevance for phenylketonuria management // Ann Nutr Disord & Ther. 2015; 2(3):1026.
47. Pereira M.A., Jacobs D.R., Van Horn L., at al. Dairy consumption, obesity, and the insulin resistance syndrome in young adults: the CARDIA Study // JAMA. 2002; 287:2081-9.
50. Promintzer M., Krebs M. Effects of dietary protein on glucose homeostasis // Curr. Opin. Clin. Nutr. b. Care. 2006; 9: 463-468.
56. Seibert R., Abbasi F., Hantash M.F., et al Relationship between insulin resistance and amino acids in women and men // Physiological Reports. 2015; 3(5).
57. Shah S.H., Bain J.R., Muehlbauer M.J., Stevens R.D., et al. Association of a peripheral blood bolic profile with coronary artery disease and risk of subsequent cardiovascular events // Circ Cardiovasc Genet. 2010; 3:207-214.
58. Shah S.H., Crosslin D.R., Haynes C., et al. Branched chain amino acids levels are associated with improvement in insulin resistance with weight loss // Diabetologia. 2012; 55:321-330.
62. Tai E.-S., Tan M.L.S., Stevens R.D., et al. Insulin resistance is associated with a bolic profile of altered protein bolism in Chinese and Asian-Indian men // Diabetologia. 2010; 53:757-767.
63. Tremblay F., Krebs M., Dombrowski L., Brehm A. Overactivation of S6 kinase 1 as a cause of human insulin resistance during increased amino acid availability // Diabetes. 2005; 54:2674-2684.
64. Tremblay F., Lavigne C., Jacques H., Marette A. Role of dietary proteins and amino acids in the pathogenesis of insulin resistance // Annu. Rev. Nutr. 2007; 27:293-310.
65. Tricò D., Prinsen H., et al. Elevated α-Hydroxybutyrate and BCAA Levels Predict Deterioration of Glycemic Control in Adolescents // J Clin Endocrinol b. 2017; [Epub a of ].
66. Um S.H., D’Alessio D., Thomas G. Nutrient overload, insulin resistance, and ribosomal protein S6 kinase 1, S6K1 // Cell b. 2006; 3:393-402.
69. Virtanen H.E.K., Koskinen T.T., Voutilainen S., Mursu J., et al. Intake of different dietary proteins and risk of type 2 diabetes in men: the Kuopio Ischaemic Heart Disease Risk Factor Study // Br J Nutr. 2017;117(6):882-893.
70. Wang T.J., Larson M.G., Vasan R.S., Cheng S., Rhee E.P., et al. bolite profiles and the risk of developing diabetes // Nat. Med. 2011; 17:448-453.
72. Würtz P., Tiainen М., et al. Circulating bolite predictors of glycemia in middle‐aged men and women // Diabetes Care. 2012; 35:1749-1751.
73. Yang J., et al. Leucine bolism in regulation of insulin secretion from pancreatic beta cells // Nutr Rev. 2010; 68(5): 270-279.
74. Zemel M.B. Role of calcium and dairy products in energy partitioning and weight management // Am J Clin Nutr. 2004;79(suppl):907S-12S.
75. Zemel M.B., Thompson W., Milstead A., Morris K., Campbell P. Calcium and dairy acceleration of weight and fat loss during energy restriction in obese adults // Obes Res. 2004; 12:582-90.
76. Zhang Y., Guo K., LeBlanc R.E. Increasing dietary leucine intake reduces diet-induced obesity and improves glucose and cholesterol bolism in mice via mulchanisms // Diabetes. 2007; 56:1647-1654.
77. Östman E.M., et al Inconsistency between glycemic and insulinemic responses to regular and fermented milk products // Am J Clin Nutr. 2001; 74(1): 96-100.
Источник